Quire
Citoplazmatični region integrina alfa
Struktura pratećeg proteina PAPD.
Struktura pratećeg proteina PAPD.[1] Image: source and license
Identifikatori
SimbolIntegrin_alpha
PfamPF00357
InterProIPR000413
PROSITEPDOC00215
SCOP1dpk
SUPERFAMILY1dpk
Dostupne proteinske strukture:
Pfam structures
PDB RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum structure summary

Integrini su receptori koji posreduju vezivanje ćelije i tkiva koje je okružuju, sa bilo drugim ćelijama ili Ekstracelularnim matriksom (ECM). Oni imaju važnu ulogu u ćelijskoj komunikaciji. Oni učestvuju u definisanju ćelijskog oblika i mobilnosti, kao i u regulaciji ćelijskog ciklusa.

Tipično, receptori informišu ćeliju o molekulima u njenom okruženju, i ćelija proizvodi odgovor. Integrini učestvuju u ovom modu prenosa signala, ali oni isto tako dejstvuju u suprotnom pravcu. Oni prenose informacije sa ECM do ćelije, ali i daju indikaciju njenom okruženju o statusu ćelije, omogućavajući brz i fleksibilan odgovor na promene sredine, na primer da bi se omogućila koagulacija krvi trombocitima.

Postoj znatan broj tipova integrina, i mnoge ćelije imaju više tipova na njihovoj površini. Integrini su od vitalne važnosti za sve životinje, od sunđera do sisara. Integrini su ekstenzivno izučavani kod ljudi.

Integrini dejstvuju zajedno sa drugim proteinima, kao što su kadherini, ćelijski adhezivni molekuli i selektini, u posredovanju ćelija-ćelija i ćelija-matriks interakcija i komunikacije. Integrini vezuju ćelijsku površinu i ECM komponente kao što su fibronektin, vitronektin, kolagen, i laminin.

Struktura#edit

Integrini su heterodimeri koji sadrže dva distinktna lanca, α (alfa) i β (beta) podjedinice. Kod sisara, osamnaest α i osam β podjedinica je bilo karakterisano, dok genom drozofile kodira samo pet α i dve β podjedinice, i Caenorhabditis nematodi poseduju gene za dve α podjedinice i jednu β.[2] Svaka od α i β podjedinica sadrži dva zasebna repa, svaki od kojih penetrira ćelijsku membranu i poseduje mali citoplazmatični domen.[3]

beta (sisari)
genproteinsinonimi
ITGB1CD29FNRB, MSK12, MDF2
ITGB2CD18LFA-1, MAC-1, MFI7
ITGB3CD61GP3A, GPIIIa
ITGB4CD104
ITGB5ITGB5FLJ26658
ITGB6ITGB6
ITGB7ITGB7
ITGB8ITGB8

Literatura#edit

  1. ^ Sauer FG, Fütterer K, Pinkner JS, Dodson KW, Hultgren SJ, Waksman G (1999). „Structural basis of chaperone function and pilus biogenesis”. Science. 285 (5430): 1058—61. PMID 10446050. doi:10.1126/science.285.5430.1058.
  2. ^ Humphries M.J. (2000). „Integrin structure”. Biochem. Soc. Trans.. 28 (4): 311—339. PMID 10961914. doi:10.1042/0300-5127:0280311.
  3. ^ Nermut MV, Green NM, Eason P, Yamada SS, Yamada KM (1988). „Electron microscopy and structural model of human fibronectin receptor”. EMBO J.. 7 (13): 4093—9. PMC 455118 . PMID 2977331.

Spoljašnje veze#edit

Медији везани за Integrins на Викимедијиној остави

This article is mirrored from “Integrin” on Српски Wikipedia, revision 31078455, written by Wikipedia's contributors and licensed CC BY-SA 4.0. Editing it here creates a Quire copy with its own history.

Synced with Wikipedia revision 31078455 · just now